cinetica enzimatica
Salve, sto studiando la cinetica enzimatica, in particolare la reazione di Michaelis-Menten; ma mi rimangono molti dubbi. 

Partendo dal fatto che la cinetica enzimatica insieme alla reazione di Michaelis-Menten studiano la velocità di reazione al variare della concentrazione del substrato in presenza di un enzima. Si rappresenta con un grafico di natura iperbolica; questa reazione si basa però anche su un altro punto che è quello dello stato stazionario, ossia quando la quantità di substrato è maggiore dell'enzima, si ferrà a formare un complesso ES perché si è raggiunto il massimo grado di saturazione, ossia tutto l'enzima è occupato dal substrato; mentre se la quantità di S è minore dell'enzima, aumenta la velocità di reazione ma è presente ancora una certa quantità di enzima libero. 
Si può rappresentare così 

E + S ---- ES ----- E+P

La reazione che porta alla formazione del prodotto è limitante a livello energetico. 

Mi viene un dubbio riguardo ad una cosa, in pratica sulla formula che ho scritto prima compaiono k1, k2 e k3 cosa significano? Grazie

Altro dubbio nella KM la formula finale è (k-1)(k+2)/k1, cosa significano le K?
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Ciao,
k1,k2,k3 sono le costanti di velocità della reazione attraverso cui puoi stabilire la velocità della reazione stessa.
La formula finale della Km, la quale deriva dalle ipotesi del pre-equilibrio e dello stato stazionario, viene definita come come: (k-1 + k2)/ k1 dove -1 e 2 sono ai pedici e significano rispettivamente velocità della prima reazione indiretta, velocità della seconda reazione e velocità delle prima reazione diretta. Infatti la prima costante è data dall'assunzione del pre-equilibrio per cui avrai una costante sia per la reazione diretta sia per quella inversa; mentre nello stato stazionario hai solo una reazione diretta e una sola costante di equilibrio.
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ho capito che partendo da E +S ------ ES ---------- E + P
abbiamo la k - 1 che sarebbe la costante della reazione inversa che va da ES a E + S , mentre k + 2 sarebbe la seconda razione diretta e k1 la prima reazione diretta che va da E + S a ES.

Non ho capito, però il pre-equilibrio che intendi? Lo stato prestazionario? Ossia quello in cui il substrato non è maggiore dell'enzima ed aumenta la velocità di reazione sino ad arrivare allo stato stazionario, quando l'enzima è del tutto saturato? Ho capito bene il concetto? grazie
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Allora in cinetica si studiano i meccanismi di reazione e per studiare tali meccanismi si ricorre a delle approssimazioni 'per semplificarsi' la vita. Se hai una reazione che procede in più stadi, puoi fare delle approssimazioni. In particolar modo l'approssimazione del pre-equilibrio negli stadi precedenti allo stadio lento si raggiunge l'equilibrio; nell'approssimazione dello stato stazionario la concentrazione dell'intermedio viene considerata costante durante la reazione.
Hai capito perfettamente la storia delle costanti.
Ti riporto alcuni miei appunti universitari riguardo la cinetica di Michealis-Menten. Spero possa esserti utile una dimostrazione.
Cinetica enzimatica (Michaelis-Menten)
S---- P
Osservazioni sperimentali:
•La velocità di conversione del substrat aumenta linearmente con la concentrazione dell’enzima
•Per una data concentrazione dell’enzima, la velocità iniziale ha un andamento iperbolico:
a [S] basse: v = cost [S]
a [S] alte: v = Vmax
Interpretazione:
Inizialmente: formazione di un complesso enzima/substrato (ES) che facilita la reazione.
Ad alte concentrazioni di S l’enzima è saturato e opera al massimo delle sue capacità: v = Vmax
E + S----- ES (k1,k-1)
ES ---- E + P (k2) stadio determinante

d[P]/dt = k2[ES]
ipotesi dello stato stazionario:
d[ES]/dt = k1 [E][S] - k-1 [ES] - k2[ES] = 0
[E] = [E]0 - [ES]
k1 [S] ([E]0 - [ES]) - k-1 [ES] - k2[ES] = 0
Da qui ti ricavi [ES] e poi la velocità facendo la derivata di P rispetto al tempo. Al denominatore ti compariranno dei termini tipo (k-1 + k2)/ k1 e questo sarà Km (costante di dissociazione del complesso)
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